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Approches enzymatiques

publié le , mis à jour le

Coordinateur Christophe Léger

Une dizaine d’enzymes sont déjà ou seront étudiées et utilisées dans le cadre du projet. Ces enzymes produisent le dihydrogène (hydrogénases, H2ase), réduisent le CO2 en CO ([NiFe]-COdéshydrogénase, CODH), le CO2 en pyruvate (pyruvate ferredoxin oxydoreductase, PFOR), le CO2 en formiate (formiate déshydrogénase, FDH), et le formiate en méthanol. Certaines des enzymes d’intérêt dans ce projet ont été sélectionnées pour leurs propriétés (e.g. H2ase résistantes à l’oxygène de E. coli ; FDH ayant une activité de réduction du CO2 particulièrement élevée, etc.). L’étude de leur mécanisme par des techniques biophysiques et le développement de procédés qui les utilisent requiert de grandes quantités de matériel biologique dont la production est parfois intrinsèquement limitée par la machinerie cellulaire. Pour cette raison, toutes les enzymes d’intérêt citées plus haut seront étudiées dans certaines équipes du GDR avec l’objectif d’en comprendre et contrôler la production, en termes de qualité et de quantité. Un aspect essentiel aussi concerne la production d’enzymes électivement modifiées par mutagenèse dirigée, soit pour introduire des acides aminés qui permettent l’attachement sur un support (électrode, nanoparticule etc.), soit parce que la mutation confère à l’enzyme un avantage en termes de vitesse, directionalité, résistance au stress (oxygène ou autres inhibiteurs, température, conditions rédox extrêmes, éclairement intense...), soit parce que l’étude du mutant permet de mieux comprendre le mécanisme opérationnel dans l’enzyme native. Les équipes partenaires du GDR développeront donc la production des enzymes d’intérêt et de mutants ponctuels de ces enzymes.
Les partenaires "biophysiciens" utiliseront le vaste panel de techniques structurales, spectroscopiques et cinétiques qui est à leur disposition pour caractériser les mécanismes des enzymes d’intérêt.